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Le fait marquant technologique 2017 de Proteomics: les progrès des méthodes d’analyse protéomique haut-débit appliquées à l’immunologie

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Les progrès instrumentaux en spectrométrie de masse permettent maintenant d’analyser des complexes protéiques et des protéomes entiers avec plus de sensibilité, de profondeur, et de précision quantitative. Grâce aux performances de spectromètres de masse, nous avons pu caractériser finement les mécanismes moléculaires à l’oeuvre au sein des cellules immunitaires ou endothéliales, au travers de différentes stratégies d’analyse.
Profilage d’expression protéique à grande échelle
L’analyse protéomique « shotgun » permet désormais d’identifier et de quantifier en routine 4000 à 6000 protéines à partir de lysats cellulaires totaux. Exemples d’application : caractérisation des marqueurs des Treg; analyse de la réponse inflammatoire induite par l’interleukine 33.
Interactomique
La purification par affinité couplée à la spectrométrie de masse constitue une approche clé pour identifier des interactions entre protéines.
En collaboration avec l’équipe de B. Malissen au CIML (Marseille), nous l’utilisons pour décrire, dans des conditions physiologiques et au niveau systémique, les complexes protéiques qui se forment de façon dynamique après activation du TCR dans les lymphocytes T.
Phosphoprotéomique
L’enrichissement et l’analyse du sous-protéome phosphorylé sont au coeur des études visant à caractériser les processus de signalisation. Les méthodes actuelles permettent de suivre en cinétique l’apparition de plusieurs milliers de phosphosites. Nous les employons pour étudier les signaux moléculaires générés et propagés via l’activation du TCR dans les lymphocytes T.